1. Fiziologiya va tibbiyot fanining predmeti

 
Troponin
tropomiyozin oqsiliga biriktirilgan va 
mushak tolasidagi aktin filamentlari orasidagi chuqurchada joylashgan. Bo'shashgan mushakda 
tropomiyozin miyozin boshining aktin bilan biriktirilishini bloklaydi va shu bilan mushaklar 
qisqarishini oldini oladi.Interfibrillar bo'shliqda kaltsiy ionlari troponin bilan aloqa qiladi, bu 
tropomiyozinning siljishiga olib keladi, buning natijasida miyozin ko'priklarining boshlari 
bog'langan aktin filamentlarida faol joylar ta'sirlanadi. Aktin bilan o'zaro ta'sir qilish natijasida 
miyozin boshlari ular tomonidan ATPning bo'linishi tufayli eshkak eshish harakatini amalga 
oshiradi, bu esa aktin filamentlarining miyozin filamentlariga nisbatan sirpanishini ta'minlaydi. 
Bitta zarbani bajarish uchun bitta ATP molekulasining energiyasi kerak bo'ladi. Bunda 
kontraktil oqsillarning iplari 20 nm ga siljiydi. Yangi ATP molekulasining miyozin boshining 
boshqa qismiga biriktirilishi uning ulanishini to'xtatishga olib keladi, ammo ATP energiyasi 
iste'mol qilinmaydi. ATP yo'q bo'lganda, miyozin boshlari aktindan ajralib chiqa olmaydi - 

---

20 
mushak tarang: bu, xususan, qattiq mortis mexanizmi. Shundan so'ng, ko'ndalang ko'priklarning 
boshlari, ularning elastikligi tufayli, asl holatiga qaytadi va keyingi aktin joyi bilan aloqa 
o'rnatadi. Bunday elementar harakatlar ko'p marta takrorlanadi. Bitta insult sarkomer 
uzunligining 1% ga qisqarishiga olib keladi. 
Mushaklarning bo'shashishi: sarkolemma va T-naychalarning repolyarizatsiyasi SPR 
membranasining kaltsiy kanallarining yopilishiga olib keladi. Kaltsiy nasoslari kaltsiy ionlarini 
SPRga qaytaradi. Sarkoplazmada kaltsiy ionlari kontsentratsiyasining pasayishi troponinning 
teskari konformatsiyasini keltirib chiqaradi, buning natijasida tropomiyozin filamentlari 
aktinning faol joylarini ajratib turadi, bu uning miyozin bilan o'zaro ta'sirini cheklaydi.